Dossier analytique
Kisspeptine-10 — dossier récepteur KISS1R
Fragment minimal actif d'un peptide central de la régulation de l'axe reproducteur.
Identité moléculaire
| Paramètre | Valeur |
|---|---|
| Numéro CAS | 374675-21-5 |
| Masse molaire | 1302.45 g/mol |
| Formule brute | C₆₃H₈₃N₁₇O₁₄ |
| Séquence / nature | Tyr-Asn-Trp-Asn-Ser-Phe-Gly-Leu-Arg-Phe-NH₂ |
| Pureté | ≥99% |
| Aspect | Poudre lyophilisée blanche |
Les valeurs ci-dessus correspondent au lot en catalogue et sont reprises telles quelles depuis la fiche produit. Toute divergence entre ce dossier et la fiche doit être signalée avant utilisation.
Contexte de recherche
L’identification du système kisspeptine/KISS1R a modifié la compréhension de la régulation de l’axe reproducteur en plaçant un point de contrôle en amont de la GnRH. Le fragment 1-10 est devenu l’outil standard de ce champ, ce qui en fait un composé fréquemment employé comme référence méthodologique.
Mécanisme étudié
La kisspeptine-10 correspond aux dix résidus C-terminaux de la kisspeptine-54, fragment identifié comme le motif minimal conservant l’affinité pour le récepteur. Cette portion porte le motif RF-amide caractéristique, dont l’amidation C-terminale est indispensable à la liaison.
Le récepteur KISS1R, initialement désigné GPR54, est un récepteur couplé aux protéines Gq. Son activation déclenche la voie phospholipase C avec mobilisation calcique, mesurable en culture par imagerie calcique.
La littérature décrit ce système comme un point de contrôle en amont de la sécrétion de GnRH, ce qui en fait un objet d’étude central en neuroendocrinologie de la reproduction. Les travaux in-vitro publiés portent sur des lignées exprimant KISS1R humain recombinant, avec mesure du calcium ou de l’accumulation d’IP1, ainsi que sur des cultures hypothalamiques primaires.
Un point méthodologique récurrent concerne la stabilité : le peptide est sensible aux endopeptidases et la perte de l’amidation terminale abolit l’activité.
Littérature in-vitro
Les essais de référence sont conduits sur récepteur recombinant humain. Les cultures hypothalamiques primaires apportent un contexte plus physiologique mais une reproductibilité inférieure.
Points d’entrée bibliographiques
- PubMed — littérature évaluée par les pairs
- PubChem — profil chimique et données d’essai
- NCBI — références de méthodologie et de récepteurs
Ces liens constituent un point d’entrée dans la littérature et non une sélection éditorialisée. Aucune des sources citées ne se rapporte à un usage humain de ce matériau, et leur consultation directe est recommandée pour toute conception de protocole.
Distinguer ce composé de ses analogues
La kisspeptine-10 est le fragment C-terminal de la kisspeptine-54. Les deux formes partagent le motif actif mais diffèrent en stabilité et en cinétique.
Le numéro CAS porté sur la fiche produit est l’identifiant à retenir. Les dénominations commerciales, codes de développement et abréviations d’usage varient d’une source à l’autre et ne constituent pas une identification fiable.
Limites méthodologiques
La perte de l’amidation C-terminale abolit l’activité tout en modifiant la masse de 1 Da seulement — écart qui peut passer inaperçu sur un spectre de résolution insuffisante. C’est la principale cause de matériau inactif rapportée pour ce peptide. La sensibilité aux endopeptidases impose en outre un contrôle de la durée d’exposition effective.
Ces limites ne sont pas des réserves de forme : elles déterminent ce qu’un protocole employant ce matériau peut ou ne peut pas établir. Les expliciter dans le plan expérimental évite d’attribuer au composé une observation imputable au système de mesure.
Paramètres analytiques
L’amidation C-terminale doit être confirmée par spectrométrie de masse : la forme acide libre, impureté de synthèse fréquente, présente une masse inférieure de 1 Da et n’a pas les mêmes propriétés de liaison.
| Paramètre | Valeur |
|---|---|
| Conservation | Conservation à −20 °C, à l’abri de la lumière |
| Solubilité | Soluble en eau bactériostatique (BAC) |
| Stabilité | Stable 24 mois à −20 °C ; 30 jours après reconstitution à 2–8 °C |
| Méthodes de contrôle | RP-HPLC · MS · NMR |
La reconstitution relève du protocole expérimental. Le volume de solvant détermine la concentration finale et n’est pas prescrit ici : il dépend de la conception de l’expérience et des conditions de l’essai.
Concentrations résultantes
Le tableau ci-dessous est arithmétique : il indique la concentration obtenue pour un volume de solvant donné, sans recommandation d’usage.
| Conditionnement | 1 ml | 2 ml | 3 ml |
|---|---|---|---|
| 10mg | 10.00 mg/ml | 5.00 mg/ml | 3.33 mg/ml |
Ces valeurs supposent une dissolution complète et un contenu peptidique conforme au rapport de lot. Lorsque le contenu quantitatif réel diffère de la masse nominale — écart courant, lié aux contre-ions et à l’eau résiduelle — la concentration effective est inférieure à la valeur théorique. C’est précisément la raison pour laquelle le contenu quantitatif par flacon fait partie du protocole de vérification.
Conception de protocole
Trois points conditionnent la validité d’un essai employant ce matériau, indépendamment de la question posée.
La concentration effective n’est pas la concentration nominale. Elle dépend du contenu peptidique réel du lot, de la dissolution complète et de l’adsorption sur les parois du contenant. Un contrôle de concentration après reconstitution est préférable à l’hypothèse d’un rendement parfait.
La durée d’exposition réelle peut être inférieure à la durée nominale lorsque le composé est dégradé par le milieu. Vérifier la stabilité dans les conditions exactes de l’essai — milieu, sérum, température, durée — avant d’interpréter une absence d’effet.
Le bras de contrôle doit correspondre au véhicule effectivement employé, à la même concentration finale. Cette exigence est banale et reste la cause la plus fréquente de résultats non reproductibles.
Vérification du lot
Les conditionnements suivants sont couverts par un rapport Janoshik Analytical, consultable depuis la fiche produit :
- 10mg — rapport de lot disponible
| Conditionnement | Rapport de lot | Disponibilité |
|---|---|---|
| 10mg | Couvert | En stock |
Le programme de vérification porte exclusivement sur l’identité et la pureté du matériau, par chromatographie en phase inverse et spectrométrie de masse. Il ne couvre ni la stérilité, ni les endotoxines, ni aucune caractéristique microbiologique.
Questions fréquentes
Comment se présente ce produit à la réception ?
Sous forme de poudre lyophilisée en flacon scellé, expédiée sous emballage isotherme et neutre. Replacez le flacon à la température de conservation indiquée dans les spécifications dès réception.
Quel solvant utiliser pour la reconstitution ?
L’eau bactériostatique est le solvant de reconstitution usuel pour les peptides lyophilisés en contexte de laboratoire. Le volume relève du protocole expérimental et de la concentration recherchée ; nous ne fournissons aucune recommandation de dosage.
Combien de temps le matériau reste-t-il stable ?
La fenêtre de stabilité figure dans le tableau des spécifications de cette fiche, avant et après reconstitution. Ces valeurs correspondent aux conditions de conservation indiquées ; toute variation de température les raccourcit.
Le rapport d’analyse correspond-il exactement à mon flacon ?
Le rapport lié sur cette page correspond au conditionnement sélectionné. Chaque rapport est émis par Janoshik Analytical à partir d’un échantillon soumis anonymement, et porte sur l’identité et la pureté du peptide.
Ce produit peut-il être utilisé sur l’être humain ou l’animal ?
Non. Il s’agit d’un matériau de référence de qualité analytique destiné exclusivement à la recherche in-vitro en laboratoire. Toute administration à l’être humain ou à l’animal est exclue, et aucune allégation thérapeutique, diagnostique ou médicale n’est formulée.
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